Δήμητρα Σπανού, Χημικός, καθηγήτρια Β/μιας Εκπ/σης, 1ου Γυμνασίου Δάφνης
ΠΟΙΕΣ ΕΙΝΑΙ ΟΙ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ
Μεταξύ των οργανικών ουσιών του κυττάρου, οι πρωτεϊνες κατέχουν την σημαντικότερη θέση από άποψη σημασίας τους και της ποσότητάς τους στο κύτταρο, όπου αποτελούν το 10-12% της συνολικής μάζας του κυττάρου. Ο ρόλος τους είναι δομικός και μηχανικός, λειτουργούν σαν βιολογικοί καταλύτες, εκτελούν λειτουργίες μεταφοράς και σηματοδότητσης. Για την εκτέλεση αυτών των λειτουργιών έχει σημασία η αναδίπλωση των πρωτεϊνών, δηλαδή η δευτεροταγής και τριτοταγής δομή τους.
Στην κατασκευή των πρωτεϊνών, η πρωτοταγής δομή συνίσταται από την σύνδεση των αμινοξέων (συμπύκνωση ) μέσω πεπτιδικών δεσμών
Τα αμινοξέα είναι χημικές ενώσεις που περιέχουν μια τουλάχιστον αμινομάδα και μια τουλάχιστον αμινομάδα. Από τα αμινοξέα, αυτά που αποτελούν τους δομικούς λίθους των πρωτεϊνών (πρωτεϊνογόνα) είναι τα α αμινοξέα και πιο συγκεκριμένα τα L α-αμινοξέα . Να θυμηθούμε ότι τα L(δεξιόστροφα) και D (αριστερόστροφα) αμινοξέα καθορίζονται με βάση την γλυκεριναλδεϋδη
Ο πεπτιδικός δεσμός
Η σύνδεση των αμινοξέων για την δημιουργία πολυπεπτίδιων τα οποία θα εξελιχθούν σε πρωτεϊνες γίνεται μέσω πεπτιδικών δεσμών.
Οι πεπτιδικοί δεσμοί είναι ομοιοπολικοί δεσμοί μεταξύ του άνθρακα του καρβοξυλίου της α καρβοξυλομάδας του ενός αμινοξέος και του αζώτου της α αμινομάδας του επόμενου αμινοξέος για την κατασκευή της πολυπεπτιδικής αλυσίδας με την ταυτόχρονη αποβολή ενός μόριου νερού (αφυδάτωση και συμπύκνωση).
Ο δεσμός άνθρακα και αζώτου εμφανίζει το φαινόμενο της ισομέριας εφόσον η καρβονυλική ομάδα από το οξύ -C=O συντονίζεται με την σύνδεση C-N και ο διπλός δεσμός μεταφέρεται και στην σύνδεση αυτή (-N=C-). Αυτό δε έχει σαν αποτέλεσμα την σταθερότητα του δεσμού με την μείωση της απόστασης της σύνδεσης C-N, από την φυσιολογική . Επίσης τα άτομα αζωτο, άνθρακας, οξυγόνο και υδρογόνο βρίσκονται λόγω του συντονισμού στο ίδιο επίπεδο ενώ οι R στους α άνθρακες βρίσκονται έξω από αυτό το επίπεδο., με αποτέλεσμα να εμφανίζονται cis και trans ισομερείς μορφές για τους άνθρακες των δύο αμινοξέων του πεπτιδικού δεσμού.
Στην δημιουργία της πολυπεπτιδικής αλυσίδας (πρωτοταγής δομή) συμμετέχουν και οι δύο ισομερείς μορφές cis και trans σε κάθε θέση των πεπτιδικών ομάδων
Όμως σε ανώτερες δομές του πολυμερούς δηλαδή όταν οι αλυσίδες διπλώνονται, υιοθετείται ένα μόνο από τα δύο ισομερή σε κάθε θέση και προτιμάται η trans μορφή με πλειοψηφία 1000/1
Οι πρωτεϊνες είναι ενώσεις σταθερές μόνο υπό ορισμένες συνθήκες. Όταν η θερμοκρασία αυξάνεται εμφανίζεται μη αναστρέψιμη πήξη, εάν όμως βρίσκονται υπό την επίδραση ηλεκτρολυτών εμφανίζεται αναστρέψιμη πήξη.
- Υπό την επίδραση νιτρικού οξέος η πρωτεΪνη πήζει σχηματίζοντας έναν πορτοκαλί θρόμβο
- Υπό την επίδραση υδροξείδιου του χαλκού δίνουν ένα μωβ χρώμα λόγω σχηματισμού συμπλόκου
Σε μεταβατικές καταστάσεις ο διπλός δεσμός του ισομερισμού σπάει με ενέργεια ενεργοποίησης 20kj/mol.
Όμως η ενέργεια ενεργοποίησης της κατάργησης του ισομερισμού του διπλού δεσμού μπορεί να μειωθεί εάν συμβούν αλλαγές που καταργούν την ευνοούν την ενιαία συνδεδεμένη μορφή όπως:
- η τοποθέτηση της ομάδας πεπτιδίου σε υδρόφοβο περιβάλλον (Οι πεπτιδικοί δεσμοί είναι σταθεροί σε υδατικό περιβάλλον)
- ή κάποιες εξωτερικές επιδράσεις όπως η εξωτερική δωρεά δεσμού υδρογόνου στο άτομο του αζώτου του αμινοξέος και αυτό επιτυγχάνεται παρουσία ενζύμων που για τους ζωντανούς οργανισμούς είναι εξειδικευμένα. Ο δεσμός αυτός καταργείται με ενζυματική υδρόλυση με την οποία επιτυγχάνει το σπάσιμο του δεσμού και ελευθερώνει ενέργεια 2-4 kcal/mol
Η εξειδίκευση των πρωτεϊνικών ενζύμων
Τα ένζυμα συνύθως είναι μεγάλες σφαιρικές πρωτεϊνες (μεγαλύτερες από το υπόστρωμα που καταλύουν) που λειτουργούν μειώνοντας την ενέργεια ενεργοποίησης που απαιτείται για την πραγματοποίηση μιας χημικής αντίδρασης. Παρ ότι αποτελούνται από πολλές μονάδες υπολλειμάτων (από μερικές δεκάδες έως 2.500 υπολλείματα αμινοξέων, η περιοχή που συμμετέχει στην κατάλυση είναι μικρή και λέγεται ενεργή θέση που περιέχει μια ή περισσότερες θέσεις δέσμευσης καθώς και μια θέση ενεργοποίησης, μια θέση του μορίου, η οποία μειώνει την ενέργεια .
ι μόνο είναι εξειδικευμένα για την κάθε βιοκατάλυση στην οποία συμμετέχουν αλλά και λειτουργούν διαφορετικα ανάλογα με την πρωτεϊνη (υπόστρωμα) που επιρρεάζουν και την συγκεκριμένη αντίδραση που καταλύουν:
- Η εξειδίκευση της α χυμοθρυψίνης συνίσταται σε μια ογκώδη υδρόφοβη ρίζα στο μόριο του υποστρώματος
- Η εξειδίκευση της ελαστίνης βασίζεται σε μεθυλομάδα
Ο μηχανισμός σε κάθε μία περίπτωση, οφείλεται σε μικρές διαφορές που έχουν τα δύο ένζυμα στις ενεργές θέσεις τους:
Η α χυμοθρυψίνη έχει έναν πολύ ευρύχωρο υδρόφοβο θύλακα μέσα στον οποίο δεσμεύεται η ογκώδης υδρόφοβη αρωματική ομάδα του μορίου του υποστρώματος
Στην ελαστίνη η ενεργός της θέση έχει μια περιοχή μικρότερη της α χυμοθρυψίνης επιδή τα αμινοξέα που βρίσκονται εκεί είναι μεγαλύτερα αυτών της α χυμοθρυψίνης και "τρώνε" τον χώρο. Έτσι μπορεί να απορροφά μόνο την μεθυλική ομάδα του υποστρώματος κι έτσι αυτό να υδρολύεται
ΠΗΓΕΣ
Οργανικές ουσίες του κυττάρου. Πρωτεΐνες – τι είναι, ορισμός και απάντηση
Πεπτιδικός δεσμός - Βικιπαίδεια
Τι είναι τα ένζυμα και πώς λειτουργούν
Η σημασία των βιομορίων στον ανθρώπινο οργανισμό. Μέρος Ένατο. Πρωτείνες και ορισμένες ιδιότητές τους