Δήμητρα Σπανού, Χημικός, καθηγήτρια Β/θμιας Εκπαίδευσης με οργανική θέση στο 1ο Γυμνάσιο Δάφνης (έως 30-6-2025 που συνταξιοδοτούμαι)
υπό κατασκευή
Έχει αποδειχθεί ότι το νερό συμμετέχει στους ζωντανούς οργανισμούς με εντελώς διαφορετικούς τρόπους: πρώτον, ως συστατικό του κυτταροπλάσματος και, δεύτερον, ως μια εύκαμπτη, μακρόβια δομή που συνδέει όλα τα βιοπολυμερή και τα βιομόρια του κυτταροπλάσματος, καθώς και το μεσοκυττάριο υγρό σε εκτεταμένα και διακλαδισμένα «κανάλια» που παρέχουν ενεργειακές συνδέσεις μεταξύ απομακρυσμένων κυττάρων ενός ζωντανού οργανισμού μεταφέροντας
file:///C:/Users/user/Downloads/voda-i-gidratatsiya-biopolimerov-v-zhivyh-kletkah-teoriya-i-eksperimenty%20(2).pdf
Η ΕΝΥΔΑΤΩΣΗ ΤΩΝ ΒΙΟΠΟΛΥΜΕΡΩΝ
Σαν ενυδάτωση θεωρούμε την αλληλεπίδραση μορίων νερού με μόρια ξηρής ή διαλυμένης ουσίας
Η ενυδάτωση των βιοπολυμερών (πρωτεϊνες, νουκλεϊκά οξέα, υδατάνθρακες, είναι μια διαδικασία αλληλεπίδρασης των μορίων των βιοπολυμερών με μόρια νερού που έχει σημαντική επίδραση στη δομή, τις λειτουργίες και τις ιδιότητες του βιοπολυμερούς
Γενικότερα η προσρρόφηση νερού από μακρομόρια οφείλεται σε πλευρικές ομάδες. ιδιαίτερα αν είναι πολικές
Τα μακρομόρια τα οποία αποτελούν το 90% της μάζας των κυττάρων και παρατηρείται συχνά περιτύλιξη που οφείλεται στην αμοιβαία έλξη λόγω της δράσης μεμονωμένων πολυμερών δεσμών αλλά και του εξωτερικού περιβάλλοντος. Έτσι πολύ συχνά η ενυδάτωση γίνεται στο εξωτερικό του βιομορίου
Το μακρομόριο που προσροφά νερό διογκώνεται. Η επίδραση του νερού σε διάφορες λειτουργικές ομάδες των βιομορίων έχει σαν αποτέλεσμα την δημιουργία ενός κέλυφους ενυδάτωσης που μπορεί να επιρρεάσει την δομή και τις ιδιότητες του βιομορίου, όπως διάφορες χημικές αντιδράσεις που συμβαίνουν στα κύτταρα, την σταθερότητα, την διαπερατότητα κ.α.
Η ΕΝΥΔΑΤΩΣΗ ΣΤΙΣ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ
Η διαλυτότητα των πρωτεϊνών στο νερό εξαρτάται από την μοριακή μάζα και την χωρική τους δομή. Ορισμένες είναι αδιάλυτες στο νερό και έχουν ινώδη δομή και λέγονται σκληροπρωτεϊνες (κερατίνη) Άλλες διαλύονται μερικώς είναι ημίρευστες (συνήθως οι σφαιρικές) και άλλες είναι υγρές. Πρωτεϊνες με μικρό μοριακό βάρος διαλύονται καλύτερα
Οι πρωτεϊνες είναι μόρια που διαθέτουν πολικές ομάδες με ιοντικά φορτία που εμποδίζουν τα πρωτεϊνικά μόρια να πλησιάζουν πολύ το ένα το άλλο.
Στα ίδια αυτά ιοντικά φορτία των ομάδων των πρωτεϊνών οφείλεται και το γεγονός ότι οι πρωτεϊνες παρουσιάζουν ισχυρές τάσεις ενυδάτωσης.
Στα υδατικά διαλύματα των πρωτεϊνών, τα μόριά τους σχηματίζουν ένα εσωτερικό άλας (ένα πρωτόνιο αποσπάται από την υδροξυλομάδα και προσκολλάται στην ομάδα αμμωνίου ώστε και οι δύο αυτές ομάδες ιονίζονται.
Εάν το μέσο διάλυσης είναι όξινο τότε μερικά από τα πλεονάζοντα πρωτόνια προσκολλώνται στις όξινες ομάδες εξουδετερώνοντάς τα.
Δηλαδή, με την αύξηση της οξύτητας (μείωση του PH) αυξάνεται η συγκέντρωση ιόντων υδρογόνου Η+ . Λόγω επίδρσης κοινού ιόντος η διάσταση των καρβοξυλομάδων των επιφανειακών αμινοξέων της πρωτεϊνης μειώνεται και η αντίδραση προχωρά προς τα αριστερα προς παραγωγή αδιάστατων -COOH
R-COOH <-> R-COO- + H+
ταυτόχρονα, ο αριθμός των πρωτονιωμένων αμινομάδων αυξάνεται και η αντίδραση
RNH2 +H+ <-> RNH3+ οδεύει προς τα δεξιά
Τελικά οι ιονισμένες ομάδες αμμωνίου, προσελκύουν μόρια νερού ακόμη και υγρασία.
Έτσι στην επιφάνεια του μορίου της πρωτεϊνης μειώνεται το αρνητικό φορτίο από τα -COO- και αυξάνει το θετικό φορτίο ΝΗ3+
Το αντίθετο βέβαια συμβαίνει με την αύξηση του ΡΗ δηλαδή την μείωση της οξύτητας.
Σε αλκαλικό περιβάλλον εξουδετερώνονται οι αμινομάδες και μόρια νερού προσελκύονται από τις όξινες καρβοξυλομάδες. Στην περίπτωση αυτή αυξάνεται το αρνητικό φορτίο από τα -COO- και μειώνεται το θετικό φορτίο ΝΗ3+
Οι ξηρές πρωτεϊνες ενυδατώνονται ακόμα και σε περιβάλλον κανονικής υγρασίας.
Αυτό έχει σαν ερμηνεία , κατ΄αρχάς την πολικότητα που εμφανίζει το μόριο του νερού, στο οποίο το κέντρο του συνολικού αρνητικού φορτίου του είναι πιο κοντά στο άτομο του οξυγόνου ενώ το κέντρο του θετικού φορτίου του είναι πιο κοντά στα άτομα του υδρογόνου.
Εφόσον τα δίπολα έλκονται από ιόντα, με τρόπο που το ιόν αρχικά, προσελκύει κάθε φορά τον αντίθετα φορτισμένο πόλο και απωθεί τον όμοια φορτισμένο πόλο με ίδια δύναμη, ενώ στην συνέχεια ο αντίθετα φορτισμένος πόλος δέχεται ακόμα μεγαλύτερη δύναμη λόγω κοντινότητας
Το νερό προσελκύεται και από τα αφόρτιστα μόρια σε σημεία πεπτιδικών δεσμών λόγω της διαφορετικής πυκνότητας ηλεκτρονίων στις περιοχές των ατόμων του Ν και Ο έναντι των C και Η
εφόσον, ελκτικές δυνάμεις αναπτύσσονται και μεταξύ διπόλων αλλά η ελξη ιόντος διπόλου είναι ισχυρότερες
Η ενυδάτωση οφείλεται σε τέτοιες δυνάμεις που δεσμεύουν τα δίπολα μόρια του νερού.
Τι είναι το ισοηλεκτρικό σημείο της πρωτεϊνης ΡΙ.
Προφανώς σε κάποιες τιμές του ΡΗ το συνολικό θετικό είναι ίσο με το συνολικό αρνητικό φορτίο και το συνολικό φορτίο του μορίου θα είναι μηδέν
Η τιμή του ΡΗ τότε μας δίνει το ισοηλεκτρικό σημείο ΡιΙ
Αύξηση της διαλυτότητας των ενυδατωμένων πρωτεϊνών
Τα μόρια του νερού περιβάλλονται από έναν μανδύα νερού (ενυδατωμένο κέλυφος) και επιπλέον αποκτούν μεγαλύτερη συγγένεια με το νερό και ευκολότερη διάλυση στο νερό. Η τάση διάλυσής τους στο νερό δεν είναι ίδια για όλες τις πρωτεϊνες του οργανισμού
Οι πρωτεϊνες των περιβληματικών ιστών, των μυών κ.α. θεωρούνται παρ' ότι εμφανίζουν υδρόφιλες ικανότητες θεωρούνται αδιάλυτες
Παράγοντες που επιρρεάζουν την ενυδάτωση των πρωτεϊνών
Είναι το ΡΗ, η συγκέντρωση, ο τύπος της πρωτεϊνης, η συγκέντρωση αλάτων στο σύστημα, ο βαθμός μετουσίωσης της πρωτεϊνης, ο βαθμός του πορώδους.
Οι πρωτεϊνες εμφανίζουν στην επιφάνειά τους θετικά και αρνητικά φορτία των υπολειμάτων των αμινοξέων τους που καθορίζουν το συνολικό φορτίο της πρωτεϊνης. Εάν επικρατούν τα αρνητικά φορτισμένα αμινοξέα, ή τα θετικά αμινοξέα το μόριο έχει θετικό ή αρνητικό φορτίο. Αλλά το φορτίο του μορίου εξαρτάται επίσης και από το ΡΗ του μέσου.
Οι ενυδατωμένες πρωτεϊνες στα τρόφιμα
Ιδιαίτερο ενδιαφέρος παρουσιάζει η επίδραση του ΡΗ διότι με την αύξηση ή μείωση του αυξάνονται οι ιονισμένες ομάδες της πρωτεϊνης και η προσρόφηση μορίων νερού επίσης με αποτέλεσμα τον σχηματισμό ή απώλεια του κελύφους ενυδάτωσης γύρω από τις πρωτεϊνες που επιρεάζει την σταθερότητα και την καθίζησή τους.
Προσθήκη όξινων ή αλκαλικών διαλυμάτων αυξάνει τις ιονικές πρωτεϊνικές ομάδες και την δέσμευση νερού
Ένα παράδειγμα είναι το μαρινάρισμα του κρέατος με οξέα τροφίμων (οξικό, κιτρικό) που μειώνει το ΡΗ κάτω από το ισοηλεκτρικό σημείο, αυξάνονται οι ιονισμένες πρωτεϊνικές ομάδες, αυξάνεται η απορρόφηση μορίων νερού και διογκώνεται η πρωτεϊνη κολλαγόνου, που οδηγεί σε χαλάρωση της δομής και διόγκωση κατά το μαγείρεμα.
Η εισαγωγή μικρών ποσοτήτων φωσφορικών αλάτων οδηγεί το ΡΗ πάνω από το ισοηλεκτρικό σημείο των μυϊκών πρωτεϊνών και αυξάνει την ικανότητα δέσμευσης μυϊκών πρωτεϊνών στον βόειο κιμά.
Σε τρόφιμα, υπάρχουν πρωτεϊνες πλήρως ενυδατωμένες (πρωτεϊνες γάλατος) μερικώς ενυδατωμένες (συμπυκνωμένα διαλύματα όπως κρέας, αυγό, ψάρι κ.λ.π.)
Επίσης, υπάρχουν ουσίες όπως η ζάχαρη και το λίπος, που μειώνουν τον βαθμό διόγκωσης των πρωτείνών (απώλεια νερού).
Δεδομένου πως τα τελικά προϊόντα, οι θρεπτικές ουσίες και το επίπεδο απώλειας νερού κατά την θερμική επεξεργασία σχετίζεται με την δέσμευση νερού που περιέχουν οι πρωτεϊνες, η προσθήκη άλλων ουσιών παίζει σημαντικό ρόλο στο τελικό προϊόν
Πως απομακρύνεται το κέλυφος νερού από ενυδατωμένες πρωτεϊνες
Το δεσμευμένο νερό στο ενυδατωμένο κέλυφος μιας πρωτεϊνης μπορεί να απομακρυνθεί μόνο με υδροστατικές επιδράσεις.
Η απομόνωση των ενυδατωμένων πρωτεϊνών από τα βιολογικά υγρά μπορεί να γίνει μόνο αφού απομακρυνθούν τα υδάτινα κελύφη
Γι αυτόν τον λόγο χρησιμοποιούνται μέθοδοι όπως η αλάτωση, η δράση οργανικών ενώσεων και η θέρμανση.
Εάν αυτές οι μέθοδοι δεν προκαλέσουν μετουσίωση, η αφυδάτωση και οι αλλαγές που προκαλούνται είναι αναστρέψιμα.
Αφυδάτωση με την αλάτωση
Η αλάτωση σε ενυδατωμένες πρωτεϊνες γίνεται με την προσθήκη πυκνών διαλυμάτων αλκαλικών αλάτων και αλάτων ασβεστίου και μαγνησίου
Το νερό του κελύφους των πρωτεϊνών απομακρύνεται γιατί ενυδατώνονται τα άλατα και ταυτόχρονα απομακρύνονται τα φορτία της επιφάνειας των πρωτεϊνών λόγω προσρόφησης αντίθετα φορτισμένων ιόντων από τα άλατα. Στην συνέχεια τα πρωτεϊνικά σωματίδια κολλάνε μεταξύ τους και καθιζάνουν.
Η καθίζηση αυτή είναι αναστρέψιμη γιατί οι πρωτεϊνες διατηρούν τις αρχικές τους ιδιότητες και τα άλατα δεν επιρρεάζουν τα πρωτεϊνικά μόρια αλλά μόνο το υδατικό τους περιβάλλον.
Με την αλάτωση είναι δυνατή η λήψη πρωτεϊνών ανά κλάσματα αυτών και ακόμα η κρυσταλλοποίηση πρωτεϊνών
Προσθήκη αλάτων χρησιμοποιείται στην παραγωγή τροφίμων για να αυξήση την θρεπτική τους αξία.
Με την δράση οργανικών ενώσεων
Η δράση οργανικών ουσιών όπως ακετόνη, οξέα, αλκοόλη κ.λ.π. συντελεί για ανάλογους λόγους στην αφυδάτωση και καθίζηση των πρωτεϊνών.
Η δράση τους μπορεί να είναι αναστρέψιμη ή μη αναστρέψιμη εάν πρόκειται για μακροχρόνια επαφή με τους διαλύτες αυτούς όπως η παραγωγή γαλακτικού οξέος έχει σαν αποτέλεσμα την συσσωμάτωση πρωτεϊνών γάλακτος και παραγωγή ξυμωμένων γαλακτικών προϊόντων όπως τυριού και τυριού cottage.
Με την θέρμανση
Η ενυδάτωση των πρωτεϊνών είναιμια εξώθερμη αντίδραση και επομένως η θέρμανση μπορεί να συντελέσει στην αφυδάτωσή τους καιτην απώλεια του υδάτινου κελύφους. Η θέρμανση διαλυμάτων πρωτεϊνών πάντα συνοδεύεται από καθίζηση πρωτεϊνών. Στις περισσότερες πρωτεϊνες η αφυδάτωση αρχίζει από την θερμοκρασία των 40ο Κελσίου που είναι αναστρέψιμη. Θέρμανση σε θερμοκρασία πάνω από 70ο συντελεί σε μετουσίωση πρωτείνών και μη αναστρέψιμη αντίδραση .
Μεταβολή του συνολικού όγκου σε αφυδατωμένες και μη πρωτεϊνες
Αυτό που ισχύει είναι ότι ο όγκος των ενυδατωμένων μορίων είναι μικρότερος από τον συνολικό όγκο που καταλαμβάνουν τα μόρια πριν συνδεθούν. Η ενυδάτωση περιορίζει την κινητικότητα των μορίων τους (είναι γνωστή η σχέση της κινητικότητας των μορίων με τον όγκο τους ).
Η μεταβολή στον όγκο των ενυδατωμένων πρωτεϊνών υπολογίζεται με το προσδιορισμό της πυκνότητάς τους με διάφορες μεθόδους που κάποιες φορές δεν είναι απόλυτα ακριβείς.
Η ΜΕΤΟΥΣΙΩΣΗ ΤΩΝ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ
Η μετουσίωση των πρωτεϊνών προέρχεται από την καταστροφή της χωρικής δομής μιας πρωτεϊνης λόγω της αλοίωσης ή καταστροφής της τριτογενούς ή και της δευτεροταγούς δομής τους.
Η Μετουσίωση πρωτεϊνών οφείλεται σε θέρμανση, σε επίδραση ισχυρών οξέων ή αλκαλικών διαλυμάτων, σε άλατα αλλά και σε ακτινοβολίες
ΠΗΓΕΣ
Ενυδάτωση - Αλληλεπίδραση πρωτεϊνών με νερό
https://studme.org/424086/matematika_himiya_fizik/gidrofilnye_svoystva_belkov
https://studref.com/574589/turizm/rabota_vliyanie_tehnologicheskih_faktorov_gidratatsiyu_belkov
Ενυδάτωση και αλληλεπίδραση βιοπολυμερών τροφίμων στην υδατική φάση, πρωτεϊνικό μόριο σε διάλυμα - Βιοτεχνολογία τροφίμων: φυσικές μέθοδοι
Πρωτεϊνικό μόριο σε διάλυμα
Το νερό είναι ένα βασικό στοιχείο που καθορίζει σε μεγάλο βαθμό τη δομή ενός πρωτεϊνικού μορίου, τις λειτουργικές του ιδιότητες και την ικανότητά του να συσσωματώνεται με άλλα μόρια.
Τα χαρακτηριστικά ενυδάτωσης ενός πρωτεϊνικού μορίου σχετίζονται στενά με τη δομή του. Ένα πρωτεϊνικό μόριο είναι μια αλυσίδα πεπτιδικών γεφυρών διπλωμένων με κάποιο τρόπο, στην οποία συνδέονται υπολείμματα αμινοξέων.
Ο πεπτιδικός δεσμός στις πρωτεΐνες αντιπροσωπεύεται από δύο κύριες δομές: τη δομή 1 (60%) και τη δομή 2 (40%) (Σχήμα 4.1).
Ρύζι. 4.1. Πεπτιδικός δεσμός των δομών 1 και 2 (το I είναι υπόλειμμα πλευρικών αμινοξέων)
Στη δομή 1, οι δεσμοί σχηματίζονται από 5-ηλεκτρόνια, στη δομή 2 από l-ηλεκτρόνια. Η περιστροφή γύρω από τον δεσμό N-0 στη δομή 2 είναι δύσκολη, επιπλέον, τα ηλεκτρόνια δεν εντοπίζονται σε αυτό από τους δεσμούς N-0' και C-O, με αποτέλεσμα η δομή 2 να γίνεται επίπεδη.
Χάρη στην περιστροφή γύρω από τους δεσμούς τουκαι-Μ & ΣκαιΟ πολυπεπτιδικός δεσμός -C' αποκτά ευκαμψία, την ικανότητα να διπλώνει σε σφαιρίδιο. Τα σφαιρίδια πρωτεϊνών έχουν σφαιρικό ή ασθενώς επιμηκυμένο σχήμα. Το μεγαλύτερο μέρος του όγκου των σφαιριδίων καταλαμβάνεται από τακτικά απαντώμενα στοιχεία της δευτερογενούς δομής, δηλαδή τμήματα της πολυπεπτιδικής αλυσίδας που είναι είτε επίπεδα (p-φύλλα) είτε έλικα (cc-έλικα). Η αναδίπλωση δευτερογενών δομών μιας πολυπεπτιδικής αλυσίδας σε σφαιρίδιο ονομάζεται τριτοταγής δομή. Αλληλεπιδρώντας μεταξύ τους, τα σφαιρίδια μπορούν να σχηματίσουν συσσωματώματα (τεταρτοταγής δομή).
Οι πρωτεΐνες περιέχουν υπολείμματα 20 κανονικών αμινοξέων, 9 από τα οποία έχουν μη πολικές ατομικές ομάδες, που αντιπροσωπεύονται κυρίως από ομάδες υδρογονανθράκων. Τα υπόλοιπα έντεκα αμινοξέα έχουν πολικές ομάδες COO, N42, NoH, OH (κατά κανόνα, μία από αυτές τις ομάδες).
ΑΚΑΤΕΡΓΑΣΤΟ
https://www.echemi.com/cms/2132879.html
1. Η κερατίνη λειτουργεί ως φράγμα κατά της περιβαλλοντικής βλάβης, των παθογόνων και της απώλειας νερού στα θηλαστικά. Η χιτίνη παρέχει ακαμψία και ανθεκτικότητα στα σώματα των εντόμων, γεγονός που βοηθά τον οργανισμό να αντέξει οποιαδήποτε φυσική βλάβη. Οι μύκητες χρησιμοποιούν επίσης χιτίνη στα τοιχώματά τους αντί για κυτταρίνη, η οποία τα προστατεύει από την οσμωτική πίεση, εμποδίζοντας τα κύτταρα να σκάσουν.
2. Οι δομές κερατίνης, όπως τα μαλλιά, η γούνα και το μαλλί, παρέχουν θερμομόνωση στα θηλαστικά, ενώ η χιτίνη όχι.
3. Η κερατίνη έχει επίσης ινώδη φύση, η οποία είναι ζωτικής σημασίας για την παροχή ευελιξίας στα θηλαστικά, ειδικά στο δέρμα τους. Εάν υπήρχε κάποια ευελιξία, το δέρμα θα σχιζόταν εύκολα. Η χιτίνη, από την άλλη πλευρά, είναι άκαμπτη, παρέχοντας λιγότερη ευελιξία, και εξαρτάται από το συγκεκριμένο σχήμα της και τον τρόπο με τον οποίο είναι οργανωμένη στη φύση.
4. Υπάρχουν δεσμοί υδρογόνου μεταξύ των μορίων χιτίνης, οι οποίοι της δίνουν μικροϊνίδια, τα οποία μπορούν περαιτέρω να συνδυαστούν για να σχηματίσουν μεγαλύτερες, ισχυρότερες ίνες. Είναι επίσης ενσωματωμένη σε ανθρακικό ασβέστιο σε ορισμένους οργανισμούς, δημιουργώντας ένα σύνθετο υλικό. Αυτό παρέχει βελτιωμένη προστασία από τους θηρευτές και τη φυσική φθορά κατά τη διάρκεια της ζωής. Η κερατίνη δεν διαθέτει αυτό το σύστημα προστασίας, αλλά έχει δισουλφιδικούς δεσμούς με βάση το θείο που της δίνουν αντοχή και ευελιξία.
5. Η κερατίνη βοηθά τα θηλαστικά να κυνηγούν παρέχοντας το δομικό πλαίσιο για τα διάφορα άκρα των σπονδυλωτών. Αυτό περιλαμβάνει το πλαίσιο για τα νύχια, τις οπλές, τα ράμφη και τα κέρατα, τα περισσότερα από τα οποία χρησιμοποιούν τα θηλαστικά για κυνήγι. Η χιτίνη παρέχει προστασία στα έντομα, γεγονός που τα βοηθά όταν κυνηγούν και επιτίθενται.
6. Η χιτίνη υπάρχει στη φύση και είναι επίσης εύκολα βιοδιασπώμενη. Αυτό την καθιστά μια εξαιρετική εναλλακτική λύση για το πλαστικό και βοηθά τις βιομηχανίες να στραφούν σε καλύτερες πηγές. Η κερατίνη υπάρχει επίσης στη φύση και εξάγεται από φυσικά απόβλητα όπως φτερά και μαλλί. Χρησιμοποιείται σε υφάσματα και σύνθετα υλικά.
7. Η χιτίνη βρίσκει επίσης εφαρμογές στη γεωργία και την επεξεργασία νερού, όπου μπορεί να αντικαταστήσει τα τεχνητά χημικά και να μειώσει τις επιβλαβείς επιπτώσεις τους στο περιβάλλον.
8. Το βιοπολυμερές μόριο χιτίνη έχει μονάδες Ν-ακετυλογλυκοζαμίνης GlcNAc, οι οποίες προέρχονται από τη γλυκόζη και στη συνέχεια συνδέονται με δεσμούς β-(1→4). Το αντίστοιχο μόριο έχει μια μακρά αλυσίδα αμινοξέων. Τα περισσότερα από αυτά είναι η κυστεΐνη, η οποία περιέχει δεσμούς θείου.
9. Η χιτίνη μπορεί να ταξινομηθεί με βάση τα πρότυπα ευθυγράμμισης και σύνδεσης των μοριακών αλυσίδων της. Οι πιο συνηθισμένες είναι η α-, η β- και η γ-χιτίνη. Η κερατίνη, από την άλλη πλευρά, υπάρχει σε δύο μορφές: α-κερατίνη και β-κερατίνη.
10. Και οι δύο έχουν ερευνηθεί για τις αντιμικροβιακές τους ιδιότητες και είναι
βιοσυμβατές για χρήση σε ικριώματα ιστών. Και οι δύο βοηθούν στην ανάπτυξη των κυττάρων και την αναγέννηση των ιστών.
Η σκόνη κερατίνης υψηλής καθαρότητας και υδρολύσεως είναι σε ζήτηση λόγω των εξαιρετικών εφαρμογών της στη βιομηχανία περιποίησης δέρματος και μαλλιών. Εάν η επιχείρησή σας σχετίζεται με τέτοιους κλάδους και αναζητάτε μια αξιόπιστη πλατφόρμα προμηθειών B2B, τότε η Echemi Marketplace αξίζει την προσοχή σας. Με επίπεδο καθαρότητας σχεδόν εκατό τοις εκατό και άμεση σύνδεση με προμηθευτές καλλυντικών, αυτή η πλατφόρμα προσφέρει μια ολοκληρωμένη λύση για τις προμήθειές σας.
Συνοψίζοντας:
Στη σύγκριση της χιτίνης και της κερατίνης, μπορούμε να δούμε ότι μερικές από αυτές εκτελούν τη λειτουργία της διακοπής της απώλειας υγρασίας, της θηλυκότητας και της δημιουργίας ενός φραγμού έναντι των επιβλαβών περιβαλλοντικών επιρροών. Η χιτίνη, από την άλλη πλευρά, είναι η βάση του εξωσκελετού στους οργανισμούς, η οποία τους βοηθά να επιβιώσουν από τραυματισμούς και επίσης τους προστατεύει από εξωτερικούς παράγοντες.
|
Οι υδρόφιλες ιδιότητες οφείλονται επίσης στην παρουσία πολικών λειτουργικών ομάδων στα πρωτεϊνικά μόρια και στην εμφάνιση ενός παρόμοιου ηλεκτρικού φορτίου στην επιφάνειά τους. Ένα παρόμοιο φορτίο εμποδίζει τα πρωτεϊνικά μόρια να πλησιάσουν το ένα το άλλο. Σύμφωνα με τους νόμους της ηλεκτροστατικής, τα ίδια φορτισμένα σωματίδια απωθούνται. Ως αποτέλεσμα, δεν σχηματίζουν μεγάλα συσσωματώματα και δεν καθιζάνουν υπό την επίδραση της δικής τους μάζας.
Τα μόρια πρωτεΐνης ντυμένα με ένα «μπλούζα» νερού αποκτούν μεγαλύτερη συγγένεια με το νερό, μετά την οποία ενεργοποιείται ο κανόνας «το όμοιο διαλύεται».
Δεν είναι όλες οι πρωτεΐνες πλήρως διαλυτές στο νερό. Οι πρωτεΐνες των περιβληματικών ιστών, των μυών, των τριχοειδών τοιχωμάτων κ.λπ. θεωρούνται αδιάλυτες, γεγονός που τους επιτρέπει να εκτελούν τις εγγενείς λειτουργίες τους. Ωστόσο, οι υδρόφιλες ιδιότητες είναι επίσης εγγενείς σε αυτές τις πρωτεΐνες. Σε φυσικές συνθήκες, δεσμεύουν επίσης νερό και έχουν υδρόφιλο κέλυφος.
Σχήμα 4.15. Ενυδατωμένη πρωτεΐνη
Το δεσμευμένο νερό δεν μπορεί να απομακρυνθεί με ξήρανση, κατάψυξη ή συμπίεση, καθώς συνδυάζεται με το σωματίδιο πρωτεΐνης όχι με απλή διάχυση, αλλά με ηλεκτροστατικές αλληλεπιδράσεις.
Έτσι, εφόσον τα πρωτεϊνικά σωματίδια έχουν αυτούς τους δύο παράγοντες: το φορτίο και το κέλυφος ενυδάτωσης, οι πρωτεΐνες βρίσκονται σε διαλυτή κατάσταση. Σε φυσικές συνθήκες, το κύτταρο διατηρεί τη διαλυτή κατάσταση των πρωτεϊνών με τη βοήθεια διαφόρων μηχανισμών. Ωστόσο, σε διάφορες εργαστηριακές, επιστημονικές έρευνες ή στην παραγωγή τροφίμων, είναι απαραίτητο να απομονώνονται οι πρωτεΐνες από βιολογικά υγρά ή άλλα διαλύματα. Για αυτό χρησιμοποιούνται διάφορες μέθοδοι: η αλάτωση, η δράση οργανικών ενώσεων και η θέρμανση.
Η αλάτωση γίνεται με την προσθήκη συμπυκνωμένων αλάτων αλκαλικών μετάλλων, καθώς και αλάτων αμμωνίου και μαγνησίου. Κατά την προσθήκη τέτοιων αλάτων, πρώτον, τα υδρόφιλα κελύφη απομακρύνονται από τα πρωτεϊνικά σωματίδια λόγω της ενυδάτωσης του ίδιου του άλατος. Δεύτερον, το ηλεκτρικό φορτίο απομακρύνεται από τα πρωτεϊνικά μόρια λόγω της προσρόφησης αντίθετα φορτισμένων ιόντων. Ως αποτέλεσμα, τα πρωτεϊνικά σωματίδια συσσωματώνονται (κολλάνε μεταξύ τους, κολλάνε μεταξύ τους από το λατινικό aggregare - προσκολλώνται) και καθιζάνουν. Αυτή η καθίζηση ονομάζεται αναστρέψιμη, καθώς τα πρωτεϊνικά μακρομόρια διατηρούν τις αρχικές τους ιδιότητες και δεν υπόκεινται σε μετουσίωση, καθώς η δράση αυτών των αλάτων δεν επηρεάζει το ίδιο το πρωτεϊνικό μόριο, αλλά μόνο το υδατικό του περιβάλλον. Εάν το ίζημα που λαμβάνεται με αυτόν τον τρόπο πλυθεί με απεσταγμένο νερό ή καθαριστεί με διαπίδυση, οι πρωτεΐνες θα διαλυθούν ξανά.
Η μέθοδος αλατοποίησης επιτρέπει επίσης την κλασμάτωση ή τη λήψη πρωτεϊνών σε κρυσταλλική μορφή. Ο διαχωρισμός των πρωτεϊνών σε κλάσματα βασίζεται στο γεγονός ότι κάθε μεμονωμένη πρωτεΐνη του διαχωρισμένου μείγματος καθιζάνει από αυτό σε μια ορισμένη συγκέντρωση ενός συγκεκριμένου άλατος, ενώ άλλες πρωτεΐνες σε μια δεδομένη συγκέντρωση άλατος παραμένουν στο διάλυμα. Με περαιτέρω κορεσμό με άλας, η επόμενη μεμονωμένη πρωτεΐνη καθιζάνει και, έτσι, αυξάνοντας σταθερά την περιεκτικότητα σε άλας στο μέσο αντίδρασης, μπορούν να απομονωθούν σχετικά καθαρές μεμονωμένες πρωτεΐνες η μία μετά την άλλη. Για παράδειγμα, με αυτόν τον τρόπο λαμβάνονται ορμονικά και ενζυμικά παρασκευάσματα.
Η προσθήκη αλάτων Ca, K, Na και Mg επιτρέπεται στην παραγωγή πολλών τροφίμων, καθώς μπορεί να αυξήσει τη θρεπτική αξία και να βελτιώσει τις καταναλωτικές και τεχνολογικές ιδιότητες.
Η δράση των οργανικών ενώσεων (οξέα, αλκοόλη, ακετόνη κ.λπ.) μειώνεται στην αφυδάτωση των πρωτεϊνικών μορίων, η οποία οδηγεί σε μείωση της σταθερότητάς τους στο διάλυμα. Ανάλογα με τη φύση της πρωτεΐνης, απαιτούνται διαφορετικές συγκεντρώσεις οργανικών διαλυτών για την καθίζησή της.
Η επίδραση των οργανικών διαλυτών στις πρωτεΐνες μπορεί να είναι είτε αναστρέψιμη είτε μη αναστρέψιμη , ανάλογα με τη διάρκεια της επαφής τους. Όταν το ίζημα διαχωρίζεται γρήγορα, η μετουσίωση δεν προλαβαίνει να συμβεί και η πρωτεΐνη μπορεί να διαλυθεί ξανά, δηλαδή η καθίζηση είναι αναστρέψιμη. Η μακροχρόνια επαφή με οργανικούς διαλύτες οδηγεί σε μη αναστρέψιμη καθίζηση πρωτεϊνών. Ένα παράδειγμα είναι το γαλακτικό οξύ, το οποίο σχηματίζεται κατά τη ζύμωση της λακτόζης στην παραγωγή ζυμωμένων γαλακτοκομικών προϊόντων, τυριού cottage και τυριού.
Η θέρμανση χρησιμοποιείται ευρέως στην τεχνολογία τροφίμων. Η έκθεση σε θερμοκρασία έχει μεγάλη σημασία επειδή, από φυσικοχημικής άποψης, η ενυδάτωση των πρωτεϊνικών μορίων είναι μια εξώθερμη διαδικασία. Ωστόσο, οι πρωτεΐνες μπορούν είτε να «αναπτύξουν» ένα υδρόφιλο κέλυφος — να ενυδατωθούν — είτε να το χάσουν — να αφυδατωθούν.
Όπως και για κάθε αναστρέψιμη διεργασία, η αρχή του Le Chatelier ισχύει για την ενυδάτωση-αφυδάτωση. Σε αυτήν την περίπτωση, για να προχωρήσει η άμεση αντίδραση ενυδάτωσης, πρέπει να αφαιρεθεί θερμότητα από το σύστημα. Διαφορετικά, οι διεργασίες έρχονται σε ισορροπία και στη συνέχεια αρχίζει να επικρατεί η αντίστροφη αντίδραση. Επομένως, η θέρμανση διαλυμάτων πρωτεϊνών σχεδόν πάντα συνοδεύεται από καθίζηση πρωτεϊνών.
Για τη συντριπτική πλειοψηφία των πρωτεϊνών, η θερμοκρασία κατωφλίου είναι 40 °C. Η θέρμανση σε τέτοιες θερμοκρασίες οδηγεί σε αναστρέψιμη καθίζηση των πρωτεϊνών, δηλαδή μετά την ψύξη του ιζήματος, αποκτά και πάλι υδρόφιλες ιδιότητες. Η θέρμανση στους 70 °C και άνω, κατά κανόνα, συνοδεύεται από μη αναστρέψιμη μετουσίωση των πρωτεϊνών. Υπάρχουν όμως εξαιρέσεις, για παράδειγμα, στην παραγωγή τυριού cottage και τυριού, η καζεΐνη γάλακτος φέρεται στην κατάσταση IEP χρησιμοποιώντας το προκύπτον γαλακτικό και θερμαίνεται για πληρέστερο διαχωρισμό της υδατικής φάσης (ορός γάλακτος). Αν και η θέρμανση δεν φτάνει τους 70 °C, οι αλλαγές στην πρωτεΐνη είναι μη αναστρέψιμες [8, 9].
Συγγραφέας: Novokshanova Alla
|
1. Η κερατίνη λειτουργεί ως φράγμα κατά της περιβαλλοντικής βλάβης, των παθογόνων και της απώλειας νερού στα θηλαστικά. Η χιτίνη παρέχει ακαμψία και ανθεκτικότητα στα σώματα των εντόμων, γεγονός που βοηθά τον οργανισμό να αντέξει οποιαδήποτε φυσική βλάβη. Οι μύκητες χρησιμοποιούν επίσης χιτίνη στα τοιχώματά τους αντί για κυτταρίνη, η οποία τα προστατεύει από την οσμωτική πίεση, εμποδίζοντας τα κύτταρα να σκάσουν.
2. Οι δομές κερατίνης, όπως τα μαλλιά, η γούνα και το μαλλί, παρέχουν θερμομόνωση στα θηλαστικά, ενώ η χιτίνη όχι.
3. Η κερατίνη έχει επίσης ινώδη φύση, η οποία είναι ζωτικής σημασίας για την παροχή ευελιξίας στα θηλαστικά, ειδικά στο δέρμα τους. Εάν υπήρχε κάποια ευελιξία, το δέρμα θα σχιζόταν εύκολα. Η χιτίνη, από την άλλη πλευρά, είναι άκαμπτη, παρέχοντας λιγότερη ευελιξία, και εξαρτάται από το συγκεκριμένο σχήμα της και τον τρόπο με τον οποίο είναι οργανωμένη στη φύση.
4. Υπάρχουν δεσμοί υδρογόνου μεταξύ των μορίων χιτίνης, οι οποίοι της δίνουν μικροϊνίδια, τα οποία μπορούν περαιτέρω να συνδυαστούν για να σχηματίσουν μεγαλύτερες, ισχυρότερες ίνες. Είναι επίσης ενσωματωμένη σε ανθρακικό ασβέστιο σε ορισμένους οργανισμούς, δημιουργώντας ένα σύνθετο υλικό. Αυτό παρέχει βελτιωμένη προστασία από τους θηρευτές και τη φυσική φθορά κατά τη διάρκεια της ζωής. Η κερατίνη δεν διαθέτει αυτό το σύστημα προστασίας, αλλά έχει δισουλφιδικούς δεσμούς με βάση το θείο που της δίνουν αντοχή και ευελιξία.
